Wolfgang Baumeister recibió el premio Stifterverbandspreis 2019
El biofísico ha revolucionado la biología estructural molecular con la tomografía crioelectrónica.
2. Julio 2019
A diferencia del vasto conocimiento de nuestro planeta, en el nanocosmos celular todavía hay muchas regiones sin explorar. La arquitectura frágil de grandes complejos de proteínas de múltiples subunidades es particularmente difícil de descifrar. Esto se debe a que el aislamiento y purificación de las proteínas también las arranca de su contexto funcional. Wolfgang Baumeister ha estado perseguiendo un enfoque completamente nuevo por más de tres décadas. El director del Instituto Max Planck de Bioquímica ha desarrollado un método que abre posibilidades completamente nuevas y numerosos campos de aplicación para la investigación estructural: la tomografía crioelectrónica. Por su trabajo pionero, ha recibido el Wissenschaftspreis des Stifterverbandes (Premio a la Ciencia de la Asociación de Donantes) 2019. El premio, de 50.000 euros, fue otorgado el 25 de junio por la Sociedad Max Planck junto con Stifterverband como parte de la Asamblea General Anual de MPG en Hamburgo.
"Estamos desarrollando métodos para hacer visible la arquitectura molecular de las células", explica Baumeister resumiendo el foco de su investigación. El método de tomografía crioelectrónica desarrollado por él y su equipo abre posibilidades completamente nuevas para la investigación estructural: las células completas o los orgánulos celulares se congelan instantáneamente en nitrógeno líquido. Incrustada en un hielo vidrioso, la frágil arquitectura celular permanece sin cambios. De las muestras a examinar, se toman imágenes bidimensionales desde diferentes ángulos. A partir de estas imágenes, se reconstruye una imagen tridimensional. Esta técnica ha posibilitado comprender la arquitectura de muchas proteínas en su entorno celular.
"Las múltiples funciones de las máquinas moleculares solo se pueden comprender examinando su estructura", explica Baumeister. Entre otras cosas, él y su equipo pudieron decodificar la estructura del proteasoma 26S, una “trituradora molecular” altamente compleja para proteínas que consta de 66 proteínas individuales, mediante el uso de la tomografía crioelectrónica. Él y su equipo también han revelado la organización superior de los ribosomas en la célula, los llamados polisomas. Los investigadores ahora se dedican a otras estructuras celulares e investigan los prototipos de los poros en envolturas nucleares, puntos de contacto entre las células nerviosas (sinapsis) o complejos de proteínas en las membranas y las paredes celulares.
Se puede utiliyar la tomografía crioelectrónica para visualizar estas estructuras macromoleculares en el entorno celular intacto. También se pueden investigar los cambios patológicos, como los agregados de proteínas tóxicas, que se asocian principalmente con enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer y el Parkinson. Este método que se ha desarrollado en la investigación básica puede proporcionar nuevas perspectivas para las terapias, aportando nuevos conocimientos sobre la arquitectura celular.
